Huvud > Bär

Glycin och serinbyte

Glycin är den enda aminosyran som finns i proteiner som inte innehåller någon asymmetrisk kolatom. Det är emellertid metaboliskt kopplat till kroppens kemiska komponenter i större utsträckning än någon annan aminosyra.

Diagrammet visar att glycin i vissa synteser spelar en oersättlig roll, särskilt vid bildning av proteiner, purinukleotider, hemoglobinhem, parade gallsyror, kreatin, glutation etc. De flesta av dessa reaktioner presenteras i relevanta avsnitt i läroboken. Här indikerar vi de reaktioner genom vilka interkonversioner av glycin, serin och treonin utförs, liksom reaktionerna av glycinkatabolism. Det visade sig att tetrahydrofolsyra är involverad i interkonversionen av glycin och serin; Denna reaktion katalyseras av pyridoxal serin-hydroximetyltransferasenzymet:

Det finns också bevis på interkonversionen av treonin och glycin i treoninaldolasreaktionen:

Den huvudsakliga katabolismen av glycin i djurvävnader anses emellertid vara dess sönderdelning i CO2, NH3och N5, N10-metylen-tetrahydrofolsyra enligt ekvationen:

Mekanismen för denna reaktion, som nyligen upptäckts av K. Tada, innefattar deltagandet av mitokondriska glycin-klyvningsenzymsystemet, förutom glycinsyntas och bestående av 4 proteiner: P-protein innehållande pyridoxalfosfat (glycin-dekarboxylas); H-proteininnehållande liposyra; T-protein, som kräver närvaro av THFK och L-protein, som kallas lipamiddehydrogenas:

Den biologiska betydelsen av denna glykinkatabolisms väg består mest sannolikt i bildningen av ett aktivt enkeltkolonnfragment (N5, N10-CH2-THPA) som används i unika reaktioner för syntesen av metionin, purinukleotider, tymidylsyra och andra. Det framgår att arvelig icke-heterogen glycinemi (ökad glycinnivå i blodet) beror på brist på P eller T-proteinet i glycin-klyvande enzym-systemet i levern eller hjärnan och att var och en av dessa proteiner styrs av en separat gen.

Serin omvandlas lätt till pyruvat genom serin-dehydratas. I detta avseende är det i vävnaderna villkor för omvandling av glycin (genom serin) till pyruvat. På så sätt är glycins deltagande i kolhydraternas metabolism. En viktig roll spelas av serin i biosyntesen av komplexa proteiner - fosfoproteiner, såväl som fosfoglycerider. Förutom fosfatidylserin används kolskelett och serinkväve i fosfatidyletanolamin och fosfatidylkolinbiosyntes (se kapitel 11).

Ett antal andra väsentliga funktioner av glycin, särskilt deltagande i bildningen av 5-aminolevulinsyra i syntesen av porfyriner (heme) och purinukleotider, diskuteras ytterligare (se kapitel 13).

Glycine Exchange Scheme

Ärftliga störningar av glycinmetabolism

För närvarande finns det flera sjukdomar förknippade med störningar av metabolism av glycin. De är baserade på fel på något enzym eller en defekt i transportsystemet för denna aminosyra. Några av dessa överträdelser presenteras nedan.

Hyperglycinbrist karakteriseras av en ökad glykinkoncentration i blodet på grund av en defekt i glycin-klyvande enzym-systemet. Den mest allvarliga manifestationen av hyperglycinemi - en skarp hjärnskada, kramper, hypotoni, andningssvikt.

Glycinuri karakteriseras av ökad utsöndring av glycin i urinen (upp till 1 g / dag) med normalt innehåll i blodet. Ett av symtomen på denna sjukdom är bildandet av okalladsstenar i njurarna, och innehållet av oxalat i urinen ligger inom det normala området. Överskott av oxalat har ett endogent ursprung. Mest sannolikt erhålls den från glycin, under deaminering av vilken glyoxylat bildas - prekursorn av oxalat. Den metaboliska defekten är uppenbarligen en överträdelse av glyoxylatmetabolismen - omöjligheten av dess omvandling till glycin på grund av en glycinaminotransferasfel. Orsaken till glycinuri är uppenbarligen en överträdelse av glycinreabsorption i njurarna. Ärvt som ett dominerande drag, förmodligen kopplat till X-kromosomen.

Den primära hyperoxala guriy kännetecknas av ständigt hög utsöndring av oxalat i urinen, oavsett intaget från mat. I framtiden utvecklas bilateral bildning av oxalatstenar i urinvägarna, nefrokalcinos och urinvägsinfektion utvecklas. Patienter dör i barndomen från njursvikt eller högt blodtryck.

B. Utbyte av svavelhaltiga aminosyror

Sammansättningen av humana proteiner innefattar 2 aminosyror innehållande svavel, metionin och cystein. Dessa aminosyror är metaboliskt nära besläktade.

Funktioner för utbytet av metionin

Methionin är en essentiell aminosyra. Det är nödvändigt att syntesen av kroppsproteiner, är involverad i deamineringsreaktioner, är en källa till svavelatom för cysteinsyntes. Metionyl-tRNA är inblandad i initieringen av översättningsförfarandet.

Metiongruppen metylgruppen är ett mobilt enkelkol-fragment som används för att syntetisera ett antal föreningar. Överföringen av metylgruppen av metionin till motsvarande acceptor kallas en transmetyleringsreaktion, som har viktig metabolisk betydelse.

Metallgruppen i metioninmolekylen är starkt bunden till svavelatomen, därför fungerar den aktiva givaren av aminosyran som den direkta givaren av detta ett-kol-fragment.

Reaktionsaktivering av metionin

Den aktiva formen av metionin är S-adenosylmetionin (SAM), en sulfonform av en aminosyra som resulterar från tillsatsen av metionin till adenosinmolekylen. Adenosin bildas genom ATP-hydrolys (se schema A).

Denna reaktion katalyseras av enzymet metioninadenosyltransferas, som är närvarande i alla celltyper. Strukturen (-S + -CH3) i SAM är en instabil grupp som bestämmer metylgruppens höga aktivitet (därav termen "aktiv metionin"). Denna reaktion är unik för biologiska system, eftersom det verkar vara den enda kända reaktionen, varigenom alla tre fosfatrester av ATP frisätts.

Avlägsnandet av metylgruppen från SAM och dess överföring till acceptorföreningen katalyseras av metyltransferasenzymer. SAM omvandlas till S-adenosylhomocystein (SAT) under reaktionen.

Exempel på transmetyleringsreaktioner

Syntes av fosfatidylkolin från fosfatidyletinolamin

Fosfatidylkoliner (lecitiner) är den vanligaste gruppen glycerofosfolipider som är involverade i bildandet av cellmembran och lipoproteiner, som innehåller lipidtransporter (se avsnitt 8) (se schema B).

Carnitinsyntes

Karnitin är en bärare av fettsyror genom mitokondriamembranet (se avsnitt 8) (se diagram A på sidan 501).

Kreatinsyntes

Kreatin är nödvändigt för bildandet i musklerna i en högenergiförening, kretatfosfin. Syntes av kreatin går i 2 steg med deltagande av 3 aminosyror: arginin, glycin och metionin. I njuren bildas guanidinacetat genom verkan av glycinamintransferas (se schema B på sidan 501).

Därefter transporteras guanidinacetat till levern, där dess metyleringsreaktion äger rum (se schema B på sidan 501).

Schema A

Schema B

Schema A

Schema B

Schema B

Kreatin med blodomloppet överförs till muskler och hjärnceller, där det bildar en hög energiförening - kreatinfosfat. (se diagram A på sidan 502).

Denna reaktion är lätt reversibel och katalyserad av enzymet kreatinkinas. Enzymet är lokaliserat i cytosol och mitokondrier av celler, har organspecificitet. Normalt är dess aktivitet i blodet mycket liten. Tre isozymformer av kreatinkinas har hittats (se avsnitt 2).

Kreatinfosfat spelar en viktig roll för att ge energi till arbetsmuskeln under den inledande perioden. Som ett resultat av icke-enzymatisk defosforylering, huvudsakligen i musklerna, omvandlas kreatinfosfat till kreatinin, utsöndras i urinen. Den dagliga utsöndringen av creatininin i varje individ är konstant och proportionell mot den totala muskelmassan (se diagram B på sidan 502).

Bestämningen av kreatin och kreatinin i blod och urin används för att karakterisera intensiteten i muskelarbetet i idrottsmedicin och vid vissa patologiska förhållanden. Bestämning av aktiviteten av kreatinkinasenzymet och dess isoenzymformer i

Schema A

Schema B

Blod används i medicin för att diagnostisera sjukdomar som myokardinfarkt, myopati, muskeldystrofi etc.

Transmetyleringsreaktioner används också för:

  • adrenalinsyntes från norepinefrin;
  • anzerinsyntes från karnosin;
  • metylering av kvävebaser i nukleotider etc. (se avsnitt 10);
  • inaktivering av metaboliter (hormoner, medlare etc.) och neutralisering av utländska föreningar, inklusive droger (se avsnitt IX, avsnitt 12).

Metionin-regenerering

Metyleringsreaktioner spelar en viktig roll i kroppen och är mycket intensiva. Detta medför en hög konsumtion av metionin, eftersom det är en essentiell aminosyra (metionin kan inte syntetiseras i celler). I detta avseende är möjligheten till metioninregenerering med deltagande av essentiella aminosyror (Sir, Gly) av stor betydelse. Som en följd av elimineringen av metylgruppen transformeras SAM till S-adenosylhomocystein (SAT), som, under verkan av hydrolas, delas upp i adenosin och homocystein.

S-adenosylhomocystein + H2O → adenosin + homocystein

Homocystein kan omvandlas tillbaka till metionin genom verkan av homocystein-metyltransferas. Metylgruppen donatorn i detta fall är N5-metyl-H4-folat:

Den mellanliggande bäraren av metylgruppen i denna reaktion är ett derivat av vitamin B12-metylcobalamin, vilket verkar som ett koenzym.

Methionin är en essentiell aminosyra, men kan regenereras från homocystein. Följaktligen är det oumbärligt homocystein, men dess enda källa i kroppen är metionin. Det finns väldigt lite homocystein i mat, därför är mänskliga behov för metionin och homocystein endast försedda med metionon. Det allmänna metioninmetabolismsmönstret associerat med utbytet av enkelkol-fragment är visat i Fig. 9-27.

Den primära givaren av enskilda kol-enheter är serien. Det resulterande N5, N10-metylen-H4-folatet reduceras till N5-metyl-H4-folat, vilket överför metylgruppen till kobalamin (vitamin B12). Metylcobalamin är direkt involverad i regenerering av metionin. Homocystein kan också användas för att syntetisera cystein.

Fig. 9-27. Metioninmetabolism. 1-transmetyleringsreaktioner; 2-cysteinsyntes; 3 - regenerering av metionin.

Cysteinutbyte

Den andra svavelhaltiga aminosyran är cystein. Det är villkorligt utbytbart, eftersom dess syntes kräver en svavelatom, vars källa är den essentiella aminosyran metionin.

Syntesen av cystein kräver 2 aminosyror:

Serine - källan till kolskelettet;

Metionin är den primära källan till S-atomen (se schema A).

Syntesen av cystein från homocystein uppträder i 2 steg under verkan av pyridoxalberoende enzymer cystathioninsyntas och cis-tiionin-lyas (se schema B på sidan 504).

Vid brott mot användningen av homocystein i kroppen utgör det homocistine:

Homocistin kan ackumuleras i blod och vävnader "utsöndras i urinen och orsakar homocystinuri. En möjlig orsak är en ärftlig metabolisk störning av homocystein eller hypovitaminos av folsyra, liksom vitaminerna B12 och B6..

Cysteins biologiska funktioner är olika och mycket viktiga för kroppen. Sålunda spelar cystein, som är en del av proteiner, en utomordentligt viktig roll vid sin vikning, eftersom cys-tiogrupperna kan bilda en stark disulfidbindning. I detta fall bildar 2 cysteinrester en cystinmolekyl (se schema B på sidan 504).

Den oxidativa reaktionen fortskrider antingen med deltagandet av koenzymet NAD + under verkan av enzymet cysteinreduktas eller icke-enzymatiskt. Disulfidbindningar stabiliserar den rumsliga strukturen hos polypeptidkedjan eller länk 2-kedjorna tillsammans (exempelvis A- och B-kedjorna i hormoninsulinet). Mycket många proteiner och enzymer i det aktiva centret innehåller SH-grupper som är involverade i katalys. Under deras oxidation minskar den enzymatiska aktiviteten (se avsnitt 1, 2). SH återhämtning ofta

Schema A

Schema B

Schema B

sker med användning av glutation - en atypisk tripeptid som innehåller y-glutaminsyra, cystein och glycin (se schema D).

Glutation kan existera i 2 former - reducerad (G-SH) och oxiderad (G-S-S-F) och fungerar som en aktiv antioxidant i människokroppen.

Ett annat viktigt sätt att använda cis-tenn är syntesen av taurin i djurvävnader, som uppstår genom dekarboxylering av cysteinderivat - cystein- och cysteinsulfinsyror:

Taurin är nödvändig för syntes av parade gallsyror i levern. Dessutom är det väldigt viktigt i celler som en antioxidant och används för att minska lipidperoxidationen och bindningen av hypokloritanjonen (i form av ett kloraminkomplex).

Cystein fungerar också som en föregångare till tioetanolaminfragmentet HS-KoA (koenzym A).

Cysteinkatabolism sker genom en oxidativ väg (se schema A. På. 505).

Sulfit, som erhålles i reaktionen, omvandlas till sulfat och utsöndras i urinen, eller omvandlas till ester-svavelsyror, vilka också utsöndras av njurarna. Cystein är praktiskt taget den enda källan till urinsulfat.

Sätt att använda cystein presenteras i diagrammet (se diagram B på sidan 505).

Metabolism av serin och glycin

Aminosyror i serien och glycin utför i olika mänskliga kropp olika och mycket viktiga funktioner. Serin och glycinens roll i syntesen av många biologiskt viktiga föreningar visas i fig. 9-24.

Schema A

Schema B

Fig. 9-24. Den biologiska rollen serin och glycin.

Figuren visar att båda aminosyrorna är nödvändiga inte bara för syntesen av proteiner och glukos (med dess brist på celler), men också för nukleotider, koenzymer, subjektet, komplexa lipider, kreatin och andra föreningar. Många av dessa reaktioner presenteras i relevanta avsnitt i läroboken.

2. Folinsyraens roll
i utbytet av aminosyror

I transformationerna av serin och glycin spelas huvudrollen av enzymer vars koenzymer är derivat av folsyra. Detta vitamin distribueras i stor utsträckning i djur- och växtprodukter (se avsnitt 3). Folsyra-molekylen (folat) består av 3 delar: pter-derivatet, para-aminobensoesyra och glutaminsyror (se schema A på sidan 496).

Folsyra (folat) kallas också pteroylglutaminsyra. Pterins är brett fördelade i naturen. Några av dem, som xanthopterin, är pigment av ögon och vingar av insekter (fjärilar).

Koenzymfunktionen utförs genom den reducerade formen av folat, tetrahydrofolsyra (THPC eller H4 folat) (se schema B på sidan 496).

Folsyra i levern omvandlas till H4-folat i flera steg med deltagande av folatreduktas och dihydrofolatreduktasenzymer, vars ko-enzym är NADPH.

H4-folat är en acceptor av p-kolatomen i serin. Detta bildar en metylenbrygga mellan kväveatomerna i H4-folatmolekylen vid positionerna 5 och 10, vilket bildar metylen-H4-folat (se schema B på sidan 496).

3. Utbildning och användning
enkla kolfragment

Den speciella betydelsen av katabolismen av serin och glycin är att de åtföljs av bildandet av ett kol

Schema A

Schema B

Schema B

metylenfragmentet (-CH2-). Metylengruppen i metylen-H4-folatmolekylen kan transformeras till andra enkolagrupper (fragment): metenyl (-CH =), formyl (-HC = 0), metyl (-CH3) och formyminogrupp (-CH = NH) (Fig. 9-25).

En annan källa till formella och form-minofragment är histidin. Histidinkatabolism förekommer endast i levern (en mycket liten andel i huden) som ett resultat av följande reaktioner (se diagram på sid 498).

De slutliga produkterna av histidinkatabolism är glutamat-, NH3- och enkol-fragment - formino-H4-folat och formyl-H4-folat.

Alla bildade H4-folatderivat spelar rollen som mellanliggande bärare och tjänar som donatorer av enkol-fragment i syntesen av vissa föreningar: purinbaser och tymidylsyra (nödvändig för syntesen av DNA och RNA), regenerering av metionin, syntesen av olika

Fig.

Ämne 4.3. Utbytet av glycin, serin, cystein, metionin,

9-25. Bildning av H4-folatderivat.

formmino-derivat (formiminoglycin, etc.) (fig 9-26).

Överföringen av ett kol-fragment till acceptorn är inte bara nödvändig för syntesen av ett antal föreningar, men också för regenerering av fritt H4-folat i levern.

Folsyrabrist

Mänsklig folsyrabrist är sällsynt (se avsnitt 3). Hypovitaminos av folsyra leder till störning av utbytet av ett kol-fragment. Samma överträdelse observeras också med vitamin B12-brist, vars användning är associerad med folsyras metabolism (se avsnitt IX).

Den första manifestationen av folsyrabrist är megaloblastisk (makrocytisk) anemi. Det präglas av en minskning av antalet röda blodkroppar, en minskning i

schema

Fig. 9-26. Bildandet och användningen av derivat av H4-folat.

dessa hemoglobin, vilket medför en ökning av storleken på röda blodkroppar. Orsaken till dessa symtom är ett brott mot syntesen av DNA och RNA på grund av bristen på deras prekursorer - tymidylsyra och purinukleotider på grund av brist på H4-folatderivat. Cellerna i den hematopoetiska vävnaden delar sig snabbt, så de svarar i första hand på en överträdelse av syntesen av nukleinsyror genom att minska erytropoiesens hastighet.

Megaloblastisk anemi förekommer oftast som ett resultat av folsyra och / eller vitamin B12-brist.

5. Mekanismen för antibakteriell verkan
sulfa droger

Folsyra är ett vitamin för människor och djur. Många patogena bakterier kan emellertid syntetisera denna förening med användning av para-aminobensoesyra (PABA), en av beståndsdelarna i folat. PABK kommer in i bakteriecellerna från den yttre miljön. Sulfonamid-läkemedel - derivat av sulfanilamid (vit streptocid), liknande i struktur till para-aminobensoesyra. De skiljer sig endast i radikaler (se diagrammet på s. 499).

schema

Dessa läkemedel inhiberar syntesen av folsyra i bakterier, eftersom:

  • inhiberar konkurrerande bakteriella enzymer av folatsyntes, eftersom de är strukturella analoger av para-aminobensoesyra, ett av substraten i processen;
  • kan användas som pseudosubstrat på grund av enzymets relativa substratspecifika-titet, vilket resulterar i syntesen av en förening liknande folsyra men inte utförande av dess funktioner.

I båda fallen störs metabolismen av enkol-fragment och följaktligen syntesen av nukleinsyror i bakterierna, vilket leder till upphörande av reproduktion av bakterier.

I patientens celler orsakar sulfa-läkemedel inte sådana förändringar, eftersom en person får en färdig folsyra med mat.

Tryptofan, arginin, histidin.

Frågor för självstudie.

1. Skriv formlerna av glycin och alanin.

2. Från vilka aminosyror bildar glycin i människokroppen?

3. Skriv processen med glycinbildning.

4. Skriv biologiskt aktiva substanser för vilka glycin är nödvändig för biosyntes.

5. Skriv processen med kreatinbildning.

6. Skriv processen för omvandling av kreatin till kreatinfosfat.

7. Namn på de organ där syntesen av kreatin och kreatinfosfat äger rum.

8. Vad är kreatins och kreatins fosfatets biologiska betydelse?

9. Skriv processen för bildning av 5-aminolevulinsyra.

10. Namnge enzymet som katalyserar syntesen av 5-aminolevulinat.

Namn på enzymet från kozymet.

11. Namn på produkten som är en hämmare av detta enzym.

12. Ange det ämne som är föregångaren till serin i kroppen.

13. Skriv processen för bildning av serin.

14. Namn och skriv formlerna av ett-kol-fragment bildade från serin.

15. Namn på de biologiskt aktiva substanserna för syntesen av vilken metylradikalen är nödvändig.

16. Namn biologiskt aktiva substanser för syntesen av vilken formylradikalen är nödvändig.

17. Skriv formler av cystein och metionin.

18. Skriv processen med att omvandla metionin till cystein.

19. Namnge enzymerna som katalyserar denna process.

20. Ange koenzymerna av enzymer som katalyserar omvandlingen av metionin till cystein.

21. Rita ett metioninbytesschema. Ange placeringen av möjliga genetiskt bestämda block i diagrammet.

22. Namn på den genetiska defekten som leder till utveckling av homocystinuri.

23. Nämna de biokemiska tecknen på homocystinuri.

24. Namnge de kliniska manifestationerna av homocystinuri.

25. Namn på den genetiska defekten som leder till utvecklingen av cystathioninuri.

26. Namn på de biokemiska tecknen på cystathioninuri.

27. Namn på de kliniska manifestationerna av cystathioninuri.

28. Namn de biologiskt aktiva substanserna för syntesen av vilken metionin används.

29. Namn på de biologiskt aktiva substanserna för syntesen av vilken cystein är nödvändig.

30. Specificera värdet av cystein för bildandet av strukturen av proteinmolekylen.

31. Skriva processen av taurinbildning. Vad används det i kroppen?

32. Skriv formlerna för tryptofan och histidin.

33.Nazovit biologiskt aktiva ämnen som syntetiseras från tryptofan.

34. Skriv syntesen av nikotinamid från tryptofan.

35. Skriv syntesen av serotonin från tryptofan.

36. Skriv melatoninsyntes från tryptofan.

37. Skriv en formel av arginin.

38. Nämn de biologiskt aktiva substanserna för syntesen av vilket arginin är nödvändigt.

39. Skriva processen med histaminbildning.

Funktioner av utbytet av enskilda aminosyror. Växel SERINA och GLYCINE. - presentation

Ange dess biologiska roll.

40. Nämn de dipeptider som syntetiserats från histidin. Ange deras roll.

41. Rita ett urea-cykeldiagram.

42. Ange platser av möjliga genetiska block som leder till utveckling av arginin-succinaturi och hyperrargininemi.

43. Ange de viktigaste kliniska manifestationerna av arginin-succinaturi och hyperaginemi.

Frågor, uppgifter och övningar för självkontroll.

1. I syntesen av serin från 3-fosfoglycerat är involverade:

2. Glycin är en föregångare till:

2) purinbaser;

3. Ange de föreningar vars syntes kommer att försämras under folsyrahypovitaminos:

4. Den antibakteriella aktiviteten hos sulfa-läkemedel baserat på det faktum att de är:

1) kompetitiva inhibitorer av folatsyntesenzymer;

2) allosteriska hämmare;

4) corepressorsyntes av folatbildande enzymer;

5) proteinsyntesinducerare.

5. Hur påverkar tillsatsen av p-aminobensoesyra den antibakteriella effekten av sulfonamider?

6. Metionins roll i ämnesomsättningen:

1) Källan för metylgruppen i reaktionerna av syntes av biologiskt aktiva substanser;

2) initiativtagaren till översättningsprocessen;

3) CH3-gruppdonatorn under neutralisering av föreningar;

4) en svavelkälla för cysteinsyntes;

5) homocystinprekursor.

7. För regenerering av metionin är nödvändiga vitaminer:

4) Pantotensyra;

5) folsyra.

8. Varför är S-adenosylmetionin och inte metionin, givaren av metylgruppen för syntesen och neutraliseringen av föreningar?

9. Djur infördes metionin med en märkt (14C) metylgrupp. Efter en tid upptäcktes etiketten i kreatin. Skriv de reaktioner som orsakade detta.

Serin och glycin är polära och utbytbara aminosyror.

Reaktionsreaktionen av omvandling av serin till glycin är bildningen av den aktiva formen av tetrahydrofolsyra-N5, N10-metylen-THPK. Samtidigt är denna reaktion den första i vägen för serinkatabolism. I fallet med glukossyntes genomgår serin icke-oxidativ deaminering under verkan av enzymet serin-dehydratas för att bilda pyruvat, dekarboxylerar det i vägen för kolin eller betainbildning och kondenserar med palmitinsyra under bildandet av sfingosin.

Brott mot glycinväxling

Trots strukturens enkelhet är glycin och serin högt efterfrågade aminosyror i cellerna. Tack vare interkonversionen utvidgas listan över möjliga metaboliska vägar för dessa aminosyror ytterligare.

anteckningar

Se också

Reaktionen av glycin och serininterkonversion. Sätt att använda serin och glycin.

20 aminosyror: namn, formler, värde. Alanin, valin, serin, lysin, prolin, tyrosin

Kemikalier som innehåller strukturella komponenter i en karboxylsyra-molekyl och en amin kallas aminosyror. Detta är det vanliga namnet för en grupp organiska föreningar som innehåller en kolvätekedja, en karboxylgrupp (-COOH) och en aminogrupp (-NH2). Deras prekursorer är karboxylsyror och molekyler där väte vid den första kolatomen ersätts av en aminogrupp kallas alfa-aminosyror.

Endast 20 aminosyror är värdefulla för de enzymatiska reaktionerna av biosyntes som förekommer i organismen hos alla levande varelser. Dessa substanser kallas standard aminosyror. Det finns också icke-standardiserade aminosyror, vilka ingår i kompositionen av vissa speciella proteinmolekyler. De finns inte överallt, även om de utför en viktig funktion i vilda djur. Sannolikt modifieras radikalerna av dessa syror redan efter biosyntes.

Allmän information och förteckning över ämnen

Det finns två stora grupper av aminosyror som har isolerats på grund av lagarna för deras närvaro i naturen. I synnerhet finns det 20 standard aminosyror och 26 icke-standardiserade aminosyror. Den förstnämnda finns i kompositionen av proteiner från vilken levande organism som helst, medan de senare är specifika för enskilda levande organismer.

20 standard aminosyror är uppdelade i 2 typer beroende på förmågan att syntetiseras i människokroppen. Dessa är oersättliga, vilka i humana celler kan bildas från prekursorer och oersättliga, för syntesen av vilka det inte finns något enzymsystem eller ett substrat. Ersättningsbara aminosyror är kanske inte närvarande i livsmedel, eftersom kroppen kan syntetisera, om nödvändigt fylla deras mängd. Essentiella aminosyror kan inte erhållas av kroppen självständigt och måste därför komma från mat.

Biochemists definierade namnen på aminosyror från gruppen av essentiella. Totalt 8 är kända:

  • metionin;
  • treonin;
  • isoleucin;
  • leucin;
  • fenylalanin;
  • tryptofan;
  • valin;
  • lysin;
  • inkluderar ofta histidin.

Dessa är substanser med en annan struktur av kolväteradikalen, men nödvändigtvis med närvaron av en karboxylgrupp och en aminogrupp vid alfa-C-atomen.

I gruppen av ersättningsbara aminosyror finns 11 ämnen:

  • alanin;
  • glycin;
  • arginin;
  • asparagin;
  • asparaginsyra;
  • cystein;
  • glutaminsyra;
  • glutamin;
  • prolin;
  • serin;
  • tyrosin.

I grund och botten är deras kemiska struktur enklare än den av oersättliga, så deras syntes blir lättare för kroppen. De flesta av de essentiella aminosyrorna kan inte erhållas enbart på grund av avsaknaden av ett substrat, det vill säga en prekursormolekyl genom en transamineringsreaktion.

Glycin, alanin, valin

I biosyntesen av proteinmolekyler används glycin, valin och alanin oftast (formeln för varje substans visas nedan i figuren). Dessa aminosyror är de enklaste i kemisk struktur. Ämnet glycin är det enklaste i klassen av aminosyror, det vill säga förutom alfa-kolatomen har föreningen inga radikaler. Men även den enklaste molekylstrukturen spelar en viktig roll i livsstöd. I synnerhet syntetiseras hemoglobinporfyrinring och purinbaser från glycin. Porfyrringen är en proteindel av hemoglobin, utformad för att hålla järnatomer i sammansättningen av hela substansen.

Glycin är inblandad i att säkerställa hjärnans funktion, som fungerar som en inhiberande mediator i centrala nervsystemet. Det innebär att det är mer involverat i hjärnbarkens arbete - dess svårast organiserad vävnad. Ännu viktigare är glycin ett substrat för syntesen av purinbaser, som är nödvändiga för bildandet av nukleotider som kodar för ärftlig information. Dessutom tjänar glycin som en källa för syntesen av ytterligare 20 aminosyror, medan den själv kan bildas från serin.

Aminosyraalaninformeln är något mer komplicerad än glycin, eftersom den har en metylradikal som ersätts av en väteatom vid ämnets alfa-kolatom. Samtidigt förblir alanin också en av de mest involverade molekylerna i biosyntesen av proteiner. Det är en del av något protein i naturen.

Valine, som inte kan syntetisera i människokroppen, är en aminosyra med en grenad kolvätekedja bestående av tre kolatomer. Isopropylradikalen ger molekylen större vikt, men på grund av detta är det omöjligt att hitta ett substrat för biosyntes i cellerna i mänskliga organ. Valin måste därför nödvändigtvis komma från mat. Det förekommer huvudsakligen i strukturella muskelproteiner.

Forskningsresultat bekräftar att valin är nödvändigt för att fungera i centrala nervsystemet. På grund av dess förmåga att återställa myelinskeden av nervfibrer kan den speciellt användas som ett tillägg vid behandling av multipel skleros, narkotikamissbruk och depression. I stora mängder som finns i köttprodukter, ris, torkade ärter.

Tyrosin, histidin, tryptofan

I kroppen kan tyrosin syntetiseras från fenylalanin, även om det kommer i stora mängder från mjölkmat, främst från ostmassa och ost. Innehållet i kasein - animaliskt protein, som innehåller överskott i stallost och ostprodukter. Nyckelvärdet av tyrosin är att dess molekyl blir ett substrat för syntes av katekolaminer. Dessa är adrenalin, noradrenalin, dopaminmediatorer av humoral systemet för reglering av kroppsfunktioner. Tyrosin kan snabbt tränga in i blod-hjärnbarriären, där det snabbt blir till dopamin. Tyrosinmolekylen är involverad i melaninsyntes, vilket ger pigmentering av huden, håret och iris.

Aminosyrahistidin är en del av kroppens strukturella och enzymatiska proteiner, är ett substrat för syntesen av histamin. Den senare reglerar magsekretion, är involverad i immunreaktioner, reglerar läkning av skada. Histidin är en essentiell aminosyra, och kroppen kompletterar endast sina reserver från mat.

Tryptofan kan inte syntetiseras av kroppen på grund av komplexiteten hos dess kolvätekedja. Det är en del av proteinet och är ett substrat för syntesen av serotonin. Den senare är en mediator i nervsystemet, utformad för att reglera cyklerna av vakenhet och sömn. Tryptofan och tyrosin - dessa namn på aminosyror bör komma ihåg av neurofysiologer, eftersom de viktigaste mediatorerna i det limbiska systemet (serotonin och dopamin) syntetiseras från dem, vilket säkerställer närvaron av känslor. Samtidigt finns det ingen molekylär form som säkerställer ackumulering av essentiella aminosyror i vävnaderna, varför de måste vara närvarande i mat varje dag. Proteinmat i mängden 70 gram per dag uppfyller fullt ut dessa kroppsbehov.

Fenylalanin, leucin och isoleucin

Fenylalanin är anmärkningsvärt genom att det syntetiserar aminosyratrosinen med dess brist. Fenylalanin i sig är en strukturell komponent av alla proteiner i naturen. Det är den metaboliska föregångaren till neurotransmittorn fenyletylamin, som ger mental koncentration, höjning av humör och psykostimulering. I Ryska federationen i en koncentration på mer än 15% är omsättningen av detta ämne förbjuden. Effekten av fenyletylamin liknar den för amfetamin, men den tidigare skiljer sig inte åt i skadlig effekt på kroppen och skiljer sig endast från utvecklingen av psykologiskt beroende.

En av huvudämnena i aminosyragruppen är leucin, från vilken peptidkedjorna i vilket humant protein som helst, inklusive enzymer, syntetiseras. Föreningen som används i sin rena form kan reglera leveransfunktionerna, accelerera regenereringen av cellerna och ge föryngring av kroppen. Därför är leucin en aminosyra som är tillgänglig som ett läkemedel. Det är mycket effektivt vid hjälpbehandling av levercirros, anemi och leukemi. Leucin är en aminosyra som underlättar rehabilitering av patienter efter kemoterapi.

Isoleucin, som leucin, kan inte syntetiseras av kroppen självständigt och tillhör gruppen av väsentlig. Emellertid är detta ämne inte ett läkemedel, eftersom kroppen har ett litet behov av det. I grund och botten är endast en av dess stereoisomerer (2S, 3S) -2-amino-3-metylpentansyra involverad i biosyntesen.

Prolin, serin, cystein

Substansen prolin är en aminosyra med en cyklisk kolväteradikal. Dess huvudsakliga värde ligger i närvaron av ketongruppen i kedjan, på grund av vilken substansen används aktivt vid syntesen av strukturella proteiner. Reduktion av ketonen i heterocykeln till en hydroxylgrupp för att bilda hydroxiprolin bildar flera vätebindningar mellan kollagenens kedjor. Som ett resultat vävas trådarna i detta protein tillsammans och ger en fast intermolekylär struktur.

Prolin - en aminosyra som ger den mekaniska styrkan hos den mänskliga vävnaden och dess skelett. Oftast finns det i kollagen, vilket är en del av benen, brosk och bindväv. Liksom prolin är cystein en aminosyra från vilken strukturprotein syntetiseras. Detta är dock inte ett kollagen, men en grupp av alfa keratin substanser. De bildar stratum corneum i huden, naglar, ingår i hårvågens sammansättning.

Ämnet serin är en aminosyra som existerar som optiska L- och D-isomerer. Detta är en utbytbar substans syntetiserad från fosfoglycerat. Serin kan bildas från glycin under en enzymatisk reaktion. Denna interaktion är reversibel, och därför kan glycin bildas från serin. Huvudvärdet av sistnämnda är att enzymatiska proteiner, mer exakt deras aktiva centra, syntetiseras från serin. Bredt serin är närvarande i kompositionen av strukturella proteiner.

Arginin, metionin, treonin

Biokemister har bestämt att överdriven konsumtion av arginin provocerar utvecklingen av Alzheimers sjukdom. Utöver substansens negativa värde finns dock viktiga funktioner för reproduktion. I synnerhet, beroende på närvaron av en guanidingrupp som är bosatt i en cell i katjonisk form, kan föreningen bilda en enorm mängd väteintermolekylära bindningar. På grund av detta förvärvar arginin i form av zwitterion förmågan att binda till fosfatregioner av DNA-molekyler. Resultatet av interaktionen är bildandet av multipla nukleoproteiner - förpackningsformen av DNA. Arginin under förändringen i pH hos cellens nukleära matris kan avlägsnas från nukleoproteinet, vilket ger avveckling av DNA-kedjan och början av translation för proteinbiosyntes.

Aminosyran metionin i sin struktur innehåller en svavelatom, varför en ren substans i kristallin form har en obehaglig rutt lukt på grund av den utsöndrade vätesulfiden. Hos människor utför metionin en regenerativ funktion som främjar läkning av levercellsmembran. Det produceras därför i form av en aminosyramedel. Metionin syntetiseras och det andra läkemedlet är avsett för diagnos av tumörer. Den syntetiseras genom att ersätta en kolatom med sin C11-isotop. I denna form ackumuleras det aktivt i tumörceller, vilket gör det möjligt att bestämma storleken på hjärn-neoplasmer.

Till skillnad från de ovan nämnda aminosyrorna är treonin av mindre betydelse: aminosyror från den syntetiseras inte och dess innehåll i vävnaderna är liten. Huvudsakliga värdet av treonin - inkludering av proteiner. Denna aminosyra har inga specifika funktioner.

Asparagin, lysin, glutamin

Asparagin är en vanlig, utbytbar aminosyra som är närvarande som en sötsmakande L-isomer och en bitter D-isomer. Kroppens proteiner bildas från asparagin, och oxaloacetat syntetiseras genom glukoneogenes. Detta ämne kan oxidera i trikarboxylsyracykeln och producera energi. Detta innebär att asparagin förutom den strukturella funktionen även utför en energifunktion.

Kan inte syntetisera i människokroppen Lysin är en aminosyra med alkaliska egenskaper. Det är främst syntetiserade immunproteiner, enzymer och hormoner. I detta fall är lysin en aminosyra som självständigt utvecklar antivirala medel mot herpesviruset. Ämnet används dock inte som läkemedel.

Aminosyraglutamin är närvarande i blodet i koncentrationer som överstiger innehållet i andra aminosyror. Det spelar en viktig roll i de biokemiska mekanismerna för kvävemetabolism och utsöndring av metaboliter, deltar i syntesen av nukleinsyror, enzymer, hormoner, kan stärka immunsystemet, även om det inte används som läkemedel. Men glutamin används ofta bland idrottare, eftersom det hjälper till att återhämta sig från träning, tar bort kväve och butyratets metaboliter från blod och muskler. Denna mekanism för att påskynda återhämtningen av en idrottsman anses inte vara artificiell och erkänns inte korrekt som dopning. Dessutom finns det inga laboratoriemetoder för att upptäcka idrottare i sådan dopning. Glutamin är också närvarande i betydande mängder i livsmedel.

Aspartic och glutaminsyra

Aspartic och glutamin aminosyror är extremt värdefulla för människokroppen på grund av dess egenskaper, aktiverande neurotransmittorer. De accelererar överföringen av information mellan neuroner, vilket säkerställer upprätthållandet av effektiviteten hos hjärnstrukturer som ligger under cortexen. I sådana strukturer är tillförlitlighet och konsistens viktigt eftersom dessa centra reglerar andning och blodcirkulation. Därför finns det i blodet en stor mängd asparaginsyra och glutaminaminosyra. Den rumsliga strukturformeln för aminosyror visas i figuren nedan.

Aspartinsyra är inblandad i syntesen av karbamid, vilket eliminerar ammoniak från hjärnan. Det är ett viktigt ämne för att upprätthålla en hög reproduktionshastighet och förnyelse av blodkroppar. Naturligtvis, vid leukemi är denna mekanism skadlig, och därför används preparat av enzymer som förstör asparaginsaminosyra för att uppnå remission.

En fjärdedel av antalet aminosyror i kroppen är glutaminsyra. Det är en neurotransmittor av postsynaptiska receptorer, vilket är nödvändigt för synaptisk överföring av impulser mellan processer av neuroner. Glutaminsyra karakteriseras emellertid också av extrasynaptisk överföring av information - den volymetriska neurotransmissionen. Denna metod är grunden till minne och är en neurofysiologisk gåta eftersom det ännu inte har bestämts vilka receptorer som bestämmer mängden glutamat utanför cellen och utanför synapserna. Det antas emellertid att det är mängden substans utanför synaps som är viktigt för bulkneurotransmissionen.

Kemisk struktur

Alla icke-standardiserade och 20 standard aminosyror har en generell plan för strukturen. Den innefattar en cyklisk eller alifatisk kolvätekedja med eller utan radikaler, en aminogrupp på alfa-kolatomen och en karboxylgrupp. Kolvätekedjan kan vara vilken som helst, så att substansen har reaktiviteten hos aminosyror, är det viktigt att huvudradikalerna är placerade.

Aminogruppen och karboxylgruppen måste vara fästa vid den första kolatomen i kedjan. Enligt nomenklaturen antagen i biokemi kallas den alfa-atomen. Det är viktigt för bildandet av en peptidgrupp - den viktigaste kemiska bindningen, på grund av vilket protein som finns. Ur biologisk kemi synpunkt kallas livet för förekomsten av proteinmolekyler. Huvudvärdet av aminosyror är bildandet av en peptidbindning. Den allmänna strukturformeln för aminosyror presenteras i artikeln.

Fysiska egenskaper

Trots samma kolvätekedjans struktur är aminosyrorna signifikant olika i fysikaliska egenskaper från karboxylsyror. Vid rumstemperatur är de hydrofila kristallina ämnen som löser sig väl i vatten. I ett organiskt lösningsmedel på grund av dissociation vid karboxylgruppen och protonavlägsnandet upplöses aminosyror dåligt, vilket bildar blandningar av substanser, men inte sanna lösningar. Många aminosyror har en söt smak, medan karboxylsyror sura.

Dessa fysikaliska egenskaper beror på närvaron av två funktionella kemiska grupper, på grund av vilka en substans i vatten beter sig som ett upplöst salt. Under verkan av vattenmolekyler klyvs en proton från karboxylgruppen, vars acceptor är en aminogrupp. På grund av förskjutningen av molekylens elektrondensitet och frånvaron av fritt rörliga protoner pH (surhetsindex) förblir lösningen ganska stabil när man tillsätter syror eller alkalier med höga dissociationskonstanter. Detta innebär att aminosyror kan bilda svaga buffersystem, upprätthålla kroppens homeostas.

Det är viktigt att laddningsmodulen för den dissocierade aminosyramolekylen är noll, eftersom protonuppdelningen från hydroxylgruppen upptas av kväveatomen. En positiv laddning bildas emellertid på kvävet i lösningen och en negativ laddning bildas på karboxylgruppen. Förmågan att dissociera direkt beror på surhet, och därför finns det en isoelektrisk punkt för lösningar av aminosyror. Detta är pH (surhetsindex) där det största antalet molekyler har en nollladdning. I detta tillstånd är de stationära i ett elektriskt fält och utför inte ström.

Glycin Serin Formel

5,10-metylen-THPC används som en metylgruppsdonator i tymidylnukleotidbiosyntesreaktioner.

Under oxidationen av 5,10-metylen-THPA bildas 5,10-metenyl-THPC och 10-formyl-THPC. Dessa derivat av THPC är källor för kolatomer i processen med biosyntes av purinukleotider (adenyl och guanyl).

När 5,10-metylen-THPA reduceras bildas 5-metyl-THPA. Denna förening är intressant genom att den kan ge metylgruppen att regenerera metionin från homocystein (se nedan).

3.2.3. Aminosyra glycin, förutom att delta i proteinsyntes och bildandet av olika en-kol-grupper, är en föregångare till ett antal specialiserade biomolekyler:

både kolatomer och en kväveatom av glycin kan inkluderas i strukturen av purinkärnan (C4, C5 och N7 atomer);

glycin är huvudprekursorn för porfyriner (protesgrupp hemoglobin, myoglobin, cytokrom);

glycin är inblandad i syntesen av kreatin - föregångaren till kreatinfosfat, som är involverad i bioenergetiken hos muskel och nervvävnad;

glycin är en del av peptidkoenzymglutation;

deltar i bildandet av konjugat (glykocholsyra, hippursyra).

3,3. Metioninbyte och transmetyleringsreaktioner.

3.1.1. Metylgruppen av metionin associerad med svavelatomen är också en mobil en-kolgrupp som kan delta i transmetyleringsreaktioner (överföring av metylgruppen). Den aktiva formen av metionin, som är direkt involverad i dessa transformationer, är S-adenosylmetionin, som bildas genom interaktionen mellan metionin och ATP.

Exempel på transmetyleringsreaktioner som involverar S-adenosylmetionin ges i tabell 3.1.

Användningen av metylgruppen av S-adenosylmetionin i transmetyleringsreaktioner

Här är några exempel på dessa reaktioner.

1) Bildningen av fosfatidylkolin från fosfatidyletanolamin är den centrala reaktionen av syntesen av fosfolipider:

Fosfatidylkolin - den huvudsakliga fosfolipidkomponenten i biologiska membran; Det är en del av lipoproteiner, deltar i transporten av kolesterol och triacylglyceroler; kränkning av syntesen av fosfatidylkolin i levern leder till fet infiltration.

2) bildandet av adrenalin från norepinefrin - den slutliga reaktionen av syntesen av hormonadrenalmedulla:

Adrenalin frigörs i blodet under emotionell stress och är inblandad i reglering av kolhydrat och lipidmetabolism i kroppen.

3) Metylkonjugeringsreaktioner är ett av stadierna för neutralisering av utländska föreningar och endogena biologiskt aktiva substanser:

Som ett resultat av metylering blockeras reaktiva SH- och NH-grupper av substrat. Reaktionsprodukter är inaktiva och utsöndras i urinen.

3.3.3. Efter återvinningen av metylgruppen omvandlas S-adenosylmetionin till S-adenosylhomocystein. Den senare är uppdelad i adenosin och homocystein. Homocystein kan igen omvandlas till metionin på grund av metylgruppen av 5-metyl-THPC (se föregående stycke):

Metylcobalamin, ett derivat av vitamin B, är involverat i denna reaktion som ett koenzym.12. Med brist på vitamin B12 syntes av metionin från homocystein störs och 5-metyl-THPC ackumuleras. Eftersom reaktionen av bildning av 5-metyl-TGFK från 5,10-metylen-TFKA är irreversibel, är det samtidigt en brist på folsyra.

3.3.4. Ett annat sätt att använda homocystein, som redan nämnts, är att delta i syntesen av cystein. Cysteins biologiska roll:

del av proteinet, där det kan bilda disulfidbindningar, stabilisering av makromolekylens rumsliga struktur;

deltar i syntesen av glutation, och cystein SH-gruppen bestämmer reaktiviteten för detta koenzym;

är en föregångare till tioetanolamin i molekylen HS-CoA;

tjänar som en föregångare av taurin i konjugerade gallsyror;

är källan till svavelatomen i organiska sulfater (kondroitinsulfat, heparin, FAPS).

kalkylator

Servicefri kostnad för arbete

  1. Fyll i en ansökan. Experter kommer att beräkna kostnaden för ditt arbete
  2. Beräkningen av kostnaden kommer till mail och SMS

Ditt ansökningsnummer

Just nu skickas ett automatiskt bekräftelsebrev till posten med information om ansökan.

Serinfunktioner

L - Serine är en utbytbar proteinogen alkoamino-syra, D-serin är inte en del av proteiner, men det är en neurotransmittor i hjärnan.

Strukturformeln av serin

Karbonskelettet av serin såväl som alanin representeras av två kolsekvenser, men i det andra kolet (i P-positionen) ersätts ett väte av alkoholgruppen OH, därför klassificeras serin som en alkalisk aminosyra. Alkoholhalen ger serinmolekylen både hydrofila och lipofila egenskaper, d.v.s. Serin kan lösas i vatten och i fetter. I proteinets sammansättning kan serin vara både på ytan av kula och i dess inre del. Alko-gruppen HE serin stabiliserar proteinets sekundära och tertiära struktur på grund av vätebindningar. Serinrest i proteinkedjan på grund av sin höga kemiska aktivitet kan bilda mellanföreningar, så serin är en del av de aktiva centren för många enzymer.

Som en proteinogen aminosyra är serin en strukturell del av många proteiner, som bestämmer dess mångfald funktioner.

Som en utbytbar aminosyra kan serin syntetiseras i kroppen, men en tillräcklig mängd kommer från utsidan med mat.

Dagligt behov av serin - 3 g.

Serin biosyntes

En gång i mag-tarmkanalen omvandlas serin i närvaro av B-vitaminer till glycin, i denna form absorberas och resyntetiseras sedan igen.

Serin bildas i kroppen i två olika metaboliska vägar.

  1. Syntes av andra aminosyror. Den primära källan kan vara aminosyratreonin, vilken omvandlas till glycin eller glycin i sig. Threonin är en essentiell aminosyra, vilket innebär att dess reserv i kroppen är begränsad. Glycin är en utbytbar aminosyra, den syntetiseras i kroppen, bara dess källa är serin. Kroppen driver glycin-serincykelinterkonvertering.

Syntesen av serin från glycin går till njurarna, varefter serin frigörs i blodplasman, varifrån den aktivt rengörs av de muskler som behöver den som ved för eldstaden. Under fysiskt arbete mobiliseras serin från musklerna och omvandlas till glukos, som kan lagras som glykogen i levern och själva musklerna. Glykogenreserven är liten och överskott av glukos bearbetas till fett. En sådan sorg.

Reaktionen av syntesen av serin från glycin är lätt reversibel, beroende på det stora behovet, övergår kroppen sedan glycin till serin, sedan vice versa. Dessa omvandlingar sker i närvaro av folsyra utan att den biokemiska transportören saktar ner och folsyra finns i stora mängder i de gröna delarna av växter. Det är därför mycket användbart att sylta proteinprodukten med ett gäng grönska.

2. Ett annat sätt är syntesen från trifosfoglycerat, en produkt av fettmetabolism, till vilken en aminogrupp extraherad från glutaminsyra är bunden. Glutaminsyra i kroppen - även med en roddskovel, är trifosfoglycerat bildad av glycerol - grunden för dietfett. Och som du vill, vill du, du vill bli fet i protein, men på den här vägen är den indiska nationella huten figvam.

Serinbiosyntesenzymer är under hormonell kontroll. Signifikant förbättrar deras aktivitets testosteron - det manliga könshormonet.

Serin är en glukogen aminosyra, d.v.s. det kan bli socker. Med intensivt arbete av musklerna, för att ge dem energi, destilleras serin till pyruvat (pyruvinsyra), som omvandlas till acetylCoA, och denna förening kan brinna med bildandet av energi och kan gå till syntesen av glukos.

Denna bakslag lurar många människor som bestämt tror på hungriga och kolhydratfria dieter, som ett sätt att kontrollera vikt. Glukos är nödvändig för kroppen, eftersom det ger energi till nervceller. Hjärnan kan inte arbeta med fettsyror, ja så är vi ordnade. Så snart nivån av glukos i blodet sjunker till koncentrationen, när nervcellerna börjar svälta, skickar hjärnan en signal: ta ut och lägg socker till mig! Och var kan jag få det? Ja, för att övervinna glukogena aminosyror lagras de sedan i form av muskelprotein. Och nu omvandlas serin, tillsammans med andra glukoneogenesbröder, från protein till socker, vilket hjärnan matar på. Och vad hände? Men det visade sig att musklerna brann, metabolismen saktade ned och fettet - som det var och förblev. Långsam metabolism - en direkt väg till viktökning, och på bekostnad av fett.

Ökning av serinnivå i kroppen ökar blodsockret, vilket är långt ifrån is, speciellt för personer som kontrollerar vikt. Fri glukos är ett cellulärt gift, och kroppen försöker neutralisera den så snart som möjligt och förvandlas till fett. Men tillbaka - inget sätt är reaktionen irreversibel.

Serinfunktioner

  1. Energifunktion - omvandling till pyruvat, sedan till acetyl CoA och förbränning med energiproduktion.
  2. Glukoneogez - omvandling till glukos genom pyruvat och acetyl CoA
  3. Strukturell funktion
  4. Katalytisk funktion
  5. Immunologisk funktion
  6. medlare
  7. Regulatory

Strukturell funktion

  • En deltagare i aminosyrametabolism med interkonversioner till glycin, cystin och cystein.
  • Deltar i bildandet av en komplex aminokoholsphingosin, som är en del av sphingomyelin, ett ämne som bildar membran i nervceller.
  • Innehållet i mjölkkasein och äggula vitellin, som är i form av serin fosforester, ger metabolism av den växande organismen
  • Förstadiet av purin- och pyrimidinbaser, som är strukturell länk för de informativa matriserna av DNA- och RNA-celler.
  • Förstadiet till porfyrin - ett protein som bildar hemoglobin - huvudtransporten av syre
  • Föregångaren till kreatin - ett protein som levererar muskler med energi

Katalytisk funktion

Ingår i det aktiva centrumet av ett antal enzymer som kallas seringruppens enzymer: chymotrypsin, trypsin, elastas, acetylkolinesteras, fosforylas, fosfoglukomutas, alkaliskt fosfatas. Trypsin, chymotrypsin, elastasspaltpeptider i mag-tarmkanalen, d.v.s. utan dem är processen med matsmältning omöjlig. Acetylcholinesteras är involverat i överföringen av nervimpulser i synapser, blockeraren av detta enzym är ett nervförgiftning. Fosforylas spjälkar glukosmolekylen från den långa kedjan av glykogen som lagras i muskler eller levern, samtidigt som den förbereds för vidare omvandlingar: antingen till mjölksyra (i muskler) eller till glukos (i lever).

Immunologisk funktion

Serine ökar immunsvaret, stärker immunsystemet, främjar syntesen av antikroppar.

Mediatorfunktion

Det är en föregångare till kolin och holamin, som vidare omvandlas till neurotransmittorn acetylkolin. Som ett resultat av komplexa effekter på kroppen förbättrar serin hjärnans aktivitet genom att delta i överföringen av nervimpulser i hjärnan, särskilt i hypotalamusen.

Det går in i det aktiva centrumet av enzymet acetylkolinesteras, vilket förstör acetylkolin som frigörs från nervcellen till synaps, vilket bidrar till impulshämmandet efter överföringen.

I hjärnan omvandlas normal L-serin till D-serin, den optiska isomeren, som inte längre kan vara ett strukturellt element av proteiner, men fungerar som en neurotransmittor - en ledare av signaler som överförs via nervceller. D-serin ökar verkan av glycin i glutamatreceptorer, d.v.s. Tre aminosyror ökar ömsesidig ömsesidig åtgärd: glutamatreceptorer reagerar på deras inhemska glutamat, men de har ett område där glycin ingår, vilket ökar verkan av glutamat. D-serin påverkar i sin tur glycinområdet, vilket ytterligare förstärker momentumet. Signalen blir så kraftfullare, men utan överkänslighet av nervceller, och detta är en hög koncentration av uppmärksamhet, stark motivation för handling, fokus på resultatet, dvs de egenskaper som ansvarar för viljestyrka.

Serine är en naturlig smärtstillande medel,

Med ålder faller nivån av serin i hjärnan, så äldre människor är vettigt att använda mat rik på denna aminosyra för att förbättra minnes- och hjärnaktiviteten.

Regulatorisk funktion

Serine reglerar nivån av kortisol i musklerna, vilket leder till att musklerna behåller sin ton och struktur

Källor av Serine

Serine distribueras i stor utsträckning i mat, men för sin normala absorption krävs vitamin B 12-cyanokobalamin, vilken - hej, veganer! - Praktiskt taget frånvarande i växter.

Du måste veta att i processen med matlagning varierar mängden serin (och andra aminosyror) i produkten. Till exempel:

  • serin i stew är 10% mer än i stek och 35-40% mer än i ost;
  • I kokad (kokad, bakad) fisk serin är 25-30% mer än i rå;
  • vid kokning av ägg ändras inte mängden serin, men i stekt är det 5-10% mer, och i omelett är det 15-20% mindre än i ost;
  • i mörkt fjäderfäkött (kyckling, kalkon, etc.) serin är något mer än vitt och i stekt fjäderfä - 10% mer än i rå;
  • Serin (liksom en annan aminosyra) absorberas från växtprodukter med 80% och därför införs en koefficient på 0,2
  • Bönkorn och spannmål konsumeras inte råa, men i form av porridor accepteras förhållandet mellan korn och vatten för baljväxter 1: 2 och för spannmålsporrider - 1: 3 plus den tillsatta smältbarhetsfaktorn.

Som ett resultat, med ett bra innehåll av aminosyror i baljväxter, för att få en daglig takt, måste de ätas i galna mängder (ett halvt kilo eller mer). Det borde sägas att för ett hundra år sedan föddes människor på detta, men de spenderade inte heller energi på oss, så de kunde ha råd att äta två kilo bröd och ett pund spannmål, inte övervuxna med feta lager.

Serinisk fördel

  • Energiserar muskelvävnaden genom glukoneogenes, såväl som genom kreatinsyntes
  • Delta i blodbildning
  • Deltar i utvecklingen av matsmältningsenzymer
  • Enzymer med serinaktiv centrum reglerar fettmetabolism
  • Enzymer med serinaktiva centrum ger energi för arbetet med kroppens biokemiska transportör, vilket ökar den övergripande ämnesomsättningen
  • Förbättrar immuniteten
  • Delta i att genomföra impulser i centrala nervsystemet, som bildar mekanismerna för minne och mentala processer
  • Det skyddar nervceller, producerar isolatorer, omgivande nervprocesser.
  • Behållar vatten i kroppen

Serin användning

Under normal näring är det problematiskt att få serinbrist, det är ganska mycket i kött, fisk, mejeriprodukter, såväl som i nötter och baljväxter. L-serin, som föreskrivet läkemedel

  • vid behandling av järnbristanemi
  • inom ramen för komplex terapi för protein-energibrist i samband med undernäring
  • i åldern för att förbättra hjärnans aktivitet.

Tillägget ska tas mellan måltider i en dos upp till 500 mg per dag.

överdos

Serine ökar blodsockernivån, så det är bättre för personer med diabetes att avstå från att använda kommersiella preparat med serin.

En överdosering av serin är endast möjlig om de rekommenderade koncentrationerna överskrids när man förtär kommersiella preparat. Överdosering indikerar förekomsten av illamående, kräkningar. Möjliga blodproppar, störningar i hjärnaktivitet i form av katalepsi, hyperaktivitet, sömnlöshet.

Än en gång är det inte nödvändigt för vanliga människor att konsumera kommersiella serinpreparat.